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Biochemie - Hochmolekulare Verbindungen III

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Formal Metadata

Title Biochemie - Hochmolekulare Verbindungen III
Alternative Title Chemistry and Biochemistry for Physicians - Molecular Models - 32. High Molecular Compounds III
Title of Series Chemie und Biochemie für Mediziner - Molekülmodelle
Part Number 32
Number of Parts 37
Author Beyermann, Klaus
License CC Attribution - NonCommercial - NoDerivatives 3.0 Germany:
You are free to use, copy, distribute and transmit the work or content in unchanged form for any legal and non-commercial purpose as long as the work is attributed to the author in the manner specified by the author or licensor.
DOI 10.3203/IWF/W-1532
IWF Signature W 1532
Publisher IWF (Göttingen)
Release Date 1976
Language German
Producer Universität Mainz (Mainz)

Technical Metadata

IWF Technical Data Video ; F, 22 min

Content Metadata

Subject Area Medicine, Chemistry
Abstract Myoglobin und Hämoglobin, Methämoglobin, Lysozym.
Myoglobin and haemoglobin, methaemoglobin, lysozyme.
Keywords Proteine
Myoglobin
Molekülstruktur
Molekülmodelle
Makromoleküle
Lysozym
Hämoglobin
Enzyme
myoglobin
haemoglobin
methaemoglobin
lysozyme
molecular models
molecular structure
proteins
Series
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Transcript
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Zwei Proteine die der Sauerstoffspeicherung und dem Sauerstofftransport dienen sollen uns in diesem Sport beschäftigen.
Handelt es sich um Myoglobin und Hämoglobin. Myoglobin und Hämoglobin sind sogenannte Hamm Proteine.
Die Gem wir uns daher zuerst mit der hier gezeigten Häm Gruppe. Sie ist völlig Ebenen gebaut. Die Doppelbindungen In ihr sind konjugiert. Elektronen die Lokalisation über das gesamte Ringsystem ist damit möglich. Wir zeigen deswegen auch gar keine Symbole für Doppelbindungen. Trat Teilchen in Chalon artiger Bindung ist ein Eisen zwei Ion. Die Elektronen Struktur des elementaren Eisens in der dritten und vierten Strahler soll uns hier kurz beschäftigen. Dritten Schale finden wir zwei Elektronen in einem s Orbital und sechs Elektronen in drei p Orbitalen Es gibt daneben fünf d Orbitale von denen drei besetzt sind. Zwei d Orbitale sind noch frei wie man es bei einem neben Gruppen element wie Eisen auch erwarten kann. Zusätzlich sind im elementaren Eisen in der vierten Schale zwei Elektronen in einem s Orbital untergebracht. Beim Übergang zum Eisen zwei Yoon werden die beiden Elektronen des vier s Orbital 's abgegeben.
Aufgrund der vier freien Elektronen Positionen in den beiden d Orbitalen kann das Eisen zwei Yoon vier Elektronen aufnehmen. ist Daher koordinative vier Binding. Im Hamm ersetzt das Eisen zwei Jonen zwei Protonen aus einander gegenüberliegenden Pyrolyse Ring Systemen. Die beiden Wasserstoffatome B Pyrrhon Ringe sind aufgrund der Elektronenstruktur abzieht. Zu den anderen beiden Stickstoffatom werden über ihre freien Elektronenpaare koordinative Bindungen entfaltet. Wir sehen dass das zentral Teilchen in vier Schellack dringen Systemen fest eingefügt ist. Nun hat das Eisen zwei Yoon noch zwei unbesetzte Lücken in inneren Schalen die auch zur Komplexbildung ausgenutzt werden. Senkrecht zur Ring Ebene werden folglich noch zwei weitere koordinative Bindungen entwickelt. Es gibt verschiedene Bor für wen ring Systeme.
Fast stets sensu überwiegend Apolda gebaut. In unserem Beispiel hier gibt es neben zwei E Teen Gruppierungen noch zwei Propionsäure Reste.
Bei Orbit Modell des Myoglobin 's zeigt wie die Häfen Gruppe in die Proteinkette eingebaut ist hierdurch eine rote Plastik Scheibe markiert. Sie sitzt in einer sogenannten Hamm Tasche. Das Myoglobin ist aus ein Hundert dreiundfünfzig Aminosäuren aufgebaut. kennt seine Struktur recht genau sie hat einen relativ hohen Anteil von etwa siebzig Prozent Helix Struktur.
Die anderen dreißig Prozent der Kette sind nach komplizierteren Gesetzmäßigkeiten strukturiert.
einen so hohen Anteil an Sekundärstruktur ist es verständlich dass keine dieser fit Brücken nötig sind um die Tertiärstruktur zu fixieren.
Jonas Kräfte zwischen sauren rot gekennzeichneten und basischen Aminosäuren blau markiert stabilisieren die Myoglobin Tertiärstruktur. Wir sehen ferner dass die weiß markierten Reste hydrophobe Aminosäuren fast alle in das Innere des Moleküls ragen. Das kann natürlich nur funktionieren wenn bei der Synthese der Peptid Kette an der entsprechenden Stelle dafür gesorgt wird dass dort Einbau einer Appalachen Aminosäure stattfindet.
Aufgabe des Myoglobin 's ist. Diese Sauerstoff Bindung Skorbut hier zeigt Die Sauerstoffspeicherung im Gewebe. Bei hohem Sauerstoff Angebot also im rechten Teil der Grünen cover wird Sauerstoff an gelagert. Bei Sauerstoffbedarf also niedrigem Sauerstoffpartialdruck im linken Teil der Kurve. Wird der Sauerstoff weniger festgebunden und daher abgegeben.
Um den Prozess der Sauerstoff Bindung genauer zu verstehen wollen wir wieder das stärker vergrößerte Bild des Heyms wie es die Framework Bauteile bieten betrachten. Wir sehen die Häfen Tasche. Der Porfirio ring steckt ihn ihr. Herr Cook nur mit einer Kante heraus. Auch hier finden wir wieder das der polare teil die Propionsäure Gruppierungen nach außen sehen. Während die unpolaren Abschnitte nach innen also ins Innere des Protein Moleküls gerichtet sind. Der Power Ferien Ring wird mithilfe der beiden Propionsäure Reste und zwei in der Lage korrespondierenden basischen Aminosäuren im Protein Anteil des Myoglobin 's fixiert. Außerdem gehen die beiden koordinative Bindungen senkrecht zum Porphyrios Ringsystem zu zwei Histidin Reste aus dem York Lobby Proteinkette. Schließlich fällt auf dass die Innenseite der Helm Tasche durch Ab polare Aminosäuren ausgekleidet ist. Sie bilden Vielfache hydrophobe Wechselwirkungen mit dem Porphyrios Ringsystem aus. Sauerstoff wird nun dadurch an das Alsen des Helms gebunden das wie eine koordinative Bindung zwischen Eisen und Histidin gelöst wird.
Sie ist sowieso aufgelockert weil das benachbarte P Elektronen System eines für Noel Rings aus einem für Noel Alanin Molekül der Proteinkette in Resonanz mit dem elektronischen System das heißt die Deans steht. Als Elektronen Dohna Tor fungiert stattdessen Sauerstoff gegenüber dem Eisen. Dessen Elektronen Zahl wird dadurch nicht geändert. Es wird nur der Elektronen Lieferant geändert bei diesem Prozess der Oxidschicht Nehrung. Damit kein Oxidation Vorgang ist. Er ist am besten als dazwischen schieben des Sauerstoffs zwischen Emirats Schulrichtung und Eisen zentral Teilchen zu beschreiben. Neben dem myoklonisch bin ist ein anderes sehr wichtiges Molekül mit Sauerstoff Übertragungsfunktion betreut nämlich das Hammerwerk Lobbying Der rote Blutfarbstoff. Hämoglobin ist in vieler Hinsicht dem Myoglobin sehr ähnlich gebaut Insbesondere ist die Bindung des Heyms an den Proteinanteil vollkommen identisch. Trachten wir zuerst einmal vergleichend Die Sauerstoff Bindung SCO für bei myoklonische in und bei Hämoglobin. Sieht das Hämoglobin mit Sauerstoff in der Lunge etwa in gleichem Maß beladen wird Wie Myoglobin bei gleichem Sauerstoff Angebot. Unter den Sauerstoff Bedingungen die in der Muskulatur herrschen gibt Hämoglobin dagegen den Sauerstoff viel leichter ab etwa an myoklonisch Wien zur Speicherung. Wir sehen weiter dass die Hämoglobin Sauerstoff Bindung Skorbut S förmig ist. Offensichtlich unterliegt der Vorgang beim Hämoglobin etwas anderen Gesetzmäßigkeiten. Auffällig ist auch noch die P H Abhängigkeit der Sauerstoff Bindung am Hämoglobin. Die P H Abhängigkeit der Sauerstoff Bindung nennt man Bohr Hefe. Er führt dazu dass im Gewebe in dem viel Sauerstoff verbraucht wird und daher viele saure Stoffwechsel Endprodukte wie etwa Milchsäure oder zwei gehäuft auftreten Sauerstoff gut abgegeben wird. Zur vorerst noch etwas hypothetischen Erklärung des Bohr Effektes nimmt man an dass ein Elektronen so von einem Imitation Ringsystem Über den Sauerstoff sich zum anderen Imi dazu bringt besser ausbilden kann. Dadurch wird dessen Elektronendichte beeinflusst und die Bindung des Wasserstoffs am Stickstoff aufgelockert. Och Siegel Niers also mit Sauerstoff beladenes Hämoglobin.
Damit eine stärkere Säure als nicht ok geniert des . Für einen Fakt leichtes Myoglobin 's mit dem Hämoglobin benötigen wir ein weniger vergrößertes stärker abstrahiert des Modells Myoglobin Wir haben in ihm hier mit Draht nur den Haupt Verlauf der Proteinkette angegeben. Das Aminoff Ende ist mit blauem pumpt das Carboxygruppe Ende rot markiert. Hämoglobin besteht praktisch aus vier Myoglobin Einheiten. Es gibt kleine Unterschiede die uns hier jedoch nicht beschäftigen sollen im Hämoglobin Molekül sind vier Ketten vorhanden die man Alpha beziehungsweise Beta Ketten nennt weil sie sich untereinander auch noch ein bisschen unterscheiden.
Die vier Ketten sind in gesetzmäßiger Weise zueinander angeordnet. Die vier Helm Gruppen sehen auf die Außenseite des Moleküls. Die Art der Bindung der Häm Gruppe ist übrigens genau die gleiche wie beim Myoglobin. Die Kontakte zwischen den vier Ketten beruhen auf Wasserstoffbrückenbindungen und hydrophoben Wechselwirkungen. Die vier Einheiten sind jedenfalls nicht durch kovalente Bindungen also mit starrem Bindungen Abstand verbunden.
Die Bergung ist im Übrigen nicht lückenlos dorisch das Innere des Hämoglobin Moleküls zieht sich ein etwa zwanzig ausströmen weiter Kanal der innen mit polaren Gruppen besetzt ist. Hämoglobin hat nun etwas andere Funktionen als Myoglobin Hämoglobin soll im Blut Sauerstoff transportieren und an myoklonischen abgeben. Das Sauerstoff Bindung zu Vermögen des Hämoglobins ist Daher schwächer als das des Myoglobin Das zeigt auch der Vergleich dieser Bindung Skorpion. Darüber fällt auf dass die Hamburg Lobby Kurve S förmig ist. Die O zwei Bindungen Kurve des Myoglobin ist dagegen eine Hyperbel. Man erklärt die S förmige Sauerstoff Bindung Skulptur des Hämoglobins dadurch dass man vier miteinander gekoppelter Reaktionen annimmt die wir Schematisierung mit einer Grafik erklären wollen. Solche Stoff Moleküle reagiert danach zuerst mit einer Hamm Gruppe einer Kette. Dabei wird ihre Konfirmation geringfügig geändert der Effekt pflanzt sich zurzeit noch hypothetisch auf die benachbarte Kette fort Dort wird die Bindung zwischen Eisen und Imelda Zola Ringsystem gelockert sodass dort jetzt Sauerstoff leichter angelagert werden kann.
Als Folge schwillt die zweite Kette ebenfalls leicht unter Konformationsänderung an. Diese Änderung wird nun gleichartig auf die anderen Hälfte des Hämoglobin Moleküls übertragen da diese konformer Tief nicht mehr so gut zu der Seite mit den beiden Ochse genieteten Ketten passt Folglich wird auch in den beiden anderen Ketten eine Konformationsänderung erzwungen die zu einer Live. In Bindung des Sauerstoffs führt. Als Konsequenz ergibt sich dass das erste Sauerstoffatom nur schwierig an das Hämoglobin gebunden wird. Das zweite und das dritte O zwei Moleküle reagieren schon wesentlich leichter. Und das führte lagert sich mehrere hundert Mal schneller an als das erste Es ergibt sich somit die S förmige Bindung SCO wird. Der Mechanismus einer scheinbaren Fernwirkung eines Stoffes auf die Proteine Konformation ist von großer Bedeutung. Den Effekt Allosterie weil eine fremdartige Raumstruktur durch Bindung eines Stoffes hervorgerufen wird. Die Allosterie spielt bei der Erklärung der Regulation der Aktivität von Enzymen eine große Rolle.
Durch Oxidation des Eisens zu drei Wertingen Stufe wird Hämoglobin funktionsunfähig Es entsteht mit Hämoglobin.
Durch Oxidation also Elektronen Entzug wird eines der Elektronen aus einem der d Orbitale entfernt.
Als Folge ist das Eisen jetzt drei werd ich positiv geladen. Im Hamm ergibt sich als Konsequenz dass das vorher als Ganzes ungeladen ist es dem Nach Oxidation Eine Überschüssige Jonen Ladung trägt sie zieht gegensinnig geladene Anion wie etwa das überall vorhandenen Chlorid Ionen.
Starker an als den Sauerstoff mit seinem vergleichsweise schwächerem Bindungspartner mögen über die koordinative Bindung Folglich wird die Position wo eigentlich Sauerstoff transportiert werden soll. Das oxidierte Hämoglobin dass man mit Hämoglobin nennt hat keinerlei Sauerstofftransport Vermögen mehr.
Eine in größerem Maße stattfindende Oxidation des Heyms ist für den Körper tödlich.
Ihre Oxidationsmittel sind daher als Metapher Mogollon Bien Bildner Gifte. Achten Sie daher dass die übliche Sauerstoff Bindung an das Hamm keine Oxidation darstellt.
Lysozym ist ein Protein mit Enzymfunktion dessen Struktur sehr gut untersucht ist. Wir wollen sie daher hier vorstellen.
Die primär Sequenz zeigt eine Kette von ein Hundert neunundzwanzig Aminosäuren sowie das Aminoff Ende und das Carboxygruppe Ende.
Die Kette ist durch vier Die soll Feed Brücken vernetzt. Die Wechselwirkung mit dem Substrat erfolgt in einer Spalte die durch die in dieser Grafik dunkelgrün markierten Aminosäuren gebildet wird Sie liegen in der Kette teilweise weit auseinander. Nur durch richtige fällt der Lungen zur Tertia Struktur geraten diese Aminosäuren näher zueinander.
Das Bajonett Modell zeigt den Verlauf der Peptid Kette in der Tertia Struktur. Der Alfa Helix Anteil ist mit vierzehn Prozent relativ geringfügig. Ein Abschnitt mit Anti paralleler Faltblatt Struktur erstreckt sich über etwa sechs Prozent der Kette. Die restlichen achtzig Prozent der Kette sind obwohl strengen gesetzmäßig in der Konfirmation strukturiert nicht mithilfe gängiger Sekundärstruktur Typen beschreibbar. Die stabilisierende Funktion der vier Die Sulfid Brücken wird damit als unbedingt notwendig klar. Auffällig ist am Molekül ferner noch ein Spalt in denen das Substrat passt. Hierzu werden ins Boot F fünf mitgeteilt.
Molecular geometry
Chemical experiment
Chemical compound
Molecular geometry
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