Biochemie - Hochmolekulare Verbindungen II

Video in TIB AV-Portal: Biochemie - Hochmolekulare Verbindungen II

Formal Metadata

Title
Biochemie - Hochmolekulare Verbindungen II
Alternative Title
Chemistry and Biochemistry for Physicians - Molecular Models - 31. High Molecular Compounds II
Title of Series
Part Number
31
Number of Parts
37
Author
License
CC Attribution - NonCommercial - NoDerivatives 3.0 Germany:
You are free to use, copy, distribute and transmit the work or content in unchanged form for any legal and non-commercial purpose as long as the work is attributed to the author in the manner specified by the author or licensor.
Identifiers
IWF Signature
W 1531
Publisher
Release Date
1976
Language
German
Producer
Universität Mainz

Technical Metadata

IWF Technical Data
Video ; F, 19 1/4 min

Content Metadata

Subject Area
Abstract
Faltblattstrukturen, Kollagentripelhelix, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstrukturen, Form und Größe der Proteine.
Sheet structures, collagen triple helix, secondary, tertiary and quaternary structures, form and size of proteins.
Keywords Proteine Molekülstruktur Molekülmodelle Makromoleküle Faltblattstruktur sheet structure macromolecules proteins molecular models molecular structure
Loading...
Bearing (mechanical) Glycerin Peptide Hydrogen bond Amino acid Alanine Peptide sequence
Molecular geometry Glycerin Alanine LAG <Mineralogie> Torte Peptide sequence
Starch Glycerin Elasticity (economics) Strength of materials Chemical experiment Covalent bond Alanine Vancomycin
Molecule Hydrogen bond Amino acid
Superhelix
Proline Lode Peptide Hydrogen bond Gewebe Gene Molecule Hydrogen Electric current Elasticity (economics) Strength of materials Amino acid Collagen Peptide sequence
Glucose Kohlenhydratchemie Glykoproteine Walking Enzymsystem Lysine Sauerstoffatom Oxygen Disease Ascorbic acid Hydrogen Connective tissue Hydroxyl radical Amino acid Macromolecule Technical failure Atom Hydroxylierung
Molecule Protein Tertiärstruktur Biomolecular structure
Setzen <Verfahrenstechnik> Protein Hemoglobin
Molecule Molecular geometry Taxis Binding energy Asparagine Carbonylverbindungen Receptor (biochemistry) Zellenradschleuse Glutamin Biomolecular structure Aminogruppe
Molecular geometry Brot Tertiärstruktur Hydrophobic effect
Rückgrat <Chemie> Protein
Acid Amino acid
Hemoglobin Protein subunit Peptide Materials science Zellenradschleuse
Protein
Molecule Protein
Globuline Globuline Albumine Beta sheet Protein
Riss Molecule Acid Lipide Lipoprotein International Nonproprietary Name Protein Rhine Cigar
Eine wichtige Struktur ist das so genannte Faltblatt.
Man kann bei den Faltblatt Strukturen zwei Peptid Ketten parallel oder antiparallel zueinander legen. Wir zeigen hier zuerst die parallele Lagerung. Bei der Anti parallelen Anordnung ist die Zahl der Wasserstoffbrückenbindungen doppelt so hoch. Diese Struktur spielt biochemisch die größere Rolle. Wir wollen uns daher hier nur noch mit dem Anti parallelen Faltblatt beschäftigen. Es ist übrigens noch leicht gefällt. Das Faltblatt kommt in der Seide vor. Man hat verschiedene Seiten Sorten untersucht. Stets fand man die Aminosäuresequenz Glyzerin Alanin Lyzeen zusammen mit einer dritten Aminosäure X.
Das Modell zeigt dass bei der gegebenen Sequenz alle aller Nin Reste stets auf die gleiche Seite des Faltblatt zwei Sohn.
in die andere Richtung Koppen dann die Glyzerin Reste in der Seide liegen mehrere Lagen solcher Faltblatt Strukturen wie in einer Torte übereinander. Dabei findet man alle Alanin Reste in einer Schicht. soll Thiersch damit eine Schichtstruktur mit kleinem Abstand für die Glyzerin Raster und größerem Abstand für die Sperren Alanin Reste.
Leider ist bekanntlich ziemlich fasst man kann sie andererseits etwas elastisch dienen.
Festigkeit ist die Folge starker Ausnutzung kovalente Bindungen stabilisiert durch viele Wasserstoffbrücken innerhalb der Faltblatt Schicht. Die Elastizität rührt daher dass zwischen den einzelnen Schichten nur Van der Waals Kräfte zwischen den Alanin Resten beziehungsweise Glyzerin Resten wirksam werden.
Eine gewisse verschiebbar Keith der Schichten lagen ist damit möglich. Die Worship liquidiert wird allerdings durch sperrige Rechte bei der dritten Aminosäure vorher mit X bezeichnet eingeschränkt. Solche Seiden Sorten sind wieder Stara. Im Faltblatt liegt ein Beispiel vor bei dem zwischen zwei verschiedenen Polypeptidkette Wasserstoffbrückenbindungen ausgebildet werden. Hier findet man also ihn Terror molekularer Wasserstoffbrücken.
Colla gehen ist ein außerordentlich wichtiger und vielseitig eingesetzt der Bestandteil des Körpers. Den dient als Material zum Aufbau der Sehnen in denen es mechanische Kräfte übertragen muss darüber hinaus muss Colla gehen als Stützen des Netzwerk dienen etwa in der Haut oder der Hornhaut des Auges.
Die Basis des Chola gehen Moleküls ist eine Polly Paulin Helix. Bei Aminosäure Einheiten ergeben in ihr eine Gang Höhe von neun Komma vier Antz strömen. Die Schraube ist folglich recht steil. Es fällt auf dass innerhalb dieses Stranges keine stabilisierenden Wasserstoffbrücken beobachtbar sind. Die Polly Prolin Helix hat einen Durchmesser von etwa einem strömen.
Im Collar gehen liegt die Sequenz X glüht ziehen. liegen vor. Wegen des Fehlens der Wasserstoffbrücken ist die Kette konformer tief ziemlich flexibel. Eine Voraussetzung für ihre Funktion in den sehnen. Durch Verwendung der zyklischen Aminosäure Prolin wird andererseits die Festigkeit innerhalb der Peptid kehrte stark erhöht. Wir zeigen hier einen Einzel Strang mithin mehreren Schrauben Windungen. Er wird mit einem zweiten analogen Strang kombiniert. Einzelheiten zeigen Bilder im bei Material. Die Wechselwirkung erfolgt durch nur eine Wasserstoff Brücke pro Gang Höhe die von der Peptidbindung ausgeht an der klassischen vorliegt. Der dritte Strang komplettiert das ganze Gebilde. Alle strenge sind jeweils um eine dritte Gang Höhe gegeneinander versetzt. Die ganze Triple Helix ist auch wieder schraubenförmig gebaut. Man kann sich ihr Struktur Prinzip wie das von drei miteinander verdrillt Fäden vorstellen. Offensichtlich wird durch Dieses Bauprinzip Die Reißfestigkeit garantiert. Der relativ geringe Anteil der interne Collagen Wasserstoffbrückenbindung zusammen mit einer gewissen Flexibilität der Konfirmation erlaubt eine Elastizität die für die Funktion des Sehnen Fadens und des Chola Genen Gewebes notwendig ist.
Interessant ist nun das Glück ziehen für den Einbau in diese Struktur unersetzlich ist. Eine andere Aminosäure hätte nämlich an dieser Stelle gar keinen Platz in der Triple Helix. Die dritte Aminosäure X kann relativ frei gewählt werden. Eine gewisse Bedeutung hat Tier Lysin. Bei der Synthese des Chola Gehens wird einer HEP Licher Teil des Pro Lienz Nach Einbau in die Kette Hydroxy liiert. sich Hydroxy Prolin bildet. Die O Hara Gruppe entsteht an der Stelle die aus der Triple Helix am weitesten nach außen guckt. Das muss auch so sein.
Hydra oxidierend erfolgt mit Sauerstoff auf enzymatischen Weg. Interessant ist dabei dass das Hydroxylierung Der Enzymsystem erst am fertigen Collar gehen Makromoleküle wirksam wird. Das eine Sauerstoffatom wird als Hydroxyl Gruppe eingebaut. Andere Sauerstoff Atom wird unter Mithilfe eines Wasserstoff Donat Doors zu Wasser umgesetzt. Ascorbinsäure ist hier unersetzlicher Wasserstoff Lieferant Man kann damit Bindegewebes Defekte wie etwa das Auftreten von Zahnfleisch bluten Beichs Corbucci also der durch mangelhafte Ascorbinsäure Zufuhr entstehenden Erkrankung erklären. Das Bindegewebe wird bei Ascorbinsäure Mangel nicht ausreichend aufgebaut. Eine zweite wichtige Reaktion an der Triple Helix besteht in der enzymatischen Hydroxylierung eines Teils der Suzuki ins zu Hydroxyl Libyen. An diese OHA Gruppe wird in Beta Glykoside Cher Bindung Galactose angeknüpft. An sie wird dann noch in Alpha Glucose schabenden Ein Glucose Rest angeheftet. Colla gehen ist damit ein Glykoprotein mit einem Kohlenhydrat Anteil von etwa zwei Prozent.
In der Protein Chimie sind die Begriffe Sekundärstruktur und Tertiärstruktur nicht ganz unproblematisch Wir hatten bereits die Alpha Helix und das Faltblatt als Secondary Strukturen und die Colla Gen Helix als Tertia Struktur vorgestellt.
Die verschiedenen Typen der Sekundärstruktur Railroad können in Proteinen gemischt auftreten. So ist zum Beispiel der Proteinanteil des Myoglobin 's oder des Hämoglobins dessen Proteinkette W hier Schematisierung vorstellen zu etwa siebzig Prozent als Helix strukturiert.
Anderen dreißig Prozent sind Sonderfälle der Sekundärstruktur oder gar nicht Seconda strukturiert Unter Taxi Instructor versteht man nun eine weitere gesetzmäßige Ordnung der Sekundärstruktur Etwa zu einem Knäuel oder einer viel Brille.
Charakteristisch für die Taxis Structure ist. Bei ihr Bindung Kräfte zwischen Abschnitten des gleichen Moleküls oder verschiedenen Molekülen In gesetzmäßiger Weise wirksam werden Die Wechselwirkung skalierte können kovalent seien. Wenn aus zwei S H Gruppen eine die soll Feed Brücke geschlossen wird. Als Bindungsstellen The kommen ferner Yoon Yoon Beziehungen infrage zwischen C O Minos Gruppen und produzierten Aminogruppen. Wasserstoffbrücken können entstehen etwa zwischen den Amit Gruppen von Glutamin oder Asparagin und Carbonylgruppen.
Schwächere Wechselwirkungen beruhen auf fahren der Waals Kräften oder auf hydrophobe Wechselwirkung.
Versucht man Brote ihnen mit ihrer Tertiärstruktur durch die Modelle unsres gewohnten Vergrößerung Maßstabes darzustellen.
Dann wird das Bild sehr schnell unübersichtlich.
Ein Modell eines Proteins mit der Masse zehn Tausend würde etwa vier Meter lang werden. Man hat deswegen Modelltypen mit kleinerem Vergrößerung Maßstab eingeführt hier ein Baier Bit Modell. demonstriert das Rückgrat der Proteinstruktur mit der Reihenfolge der Peptidbindungen rot blau markiert. Wir sehen hier einige kurze Helix Abschnitte durch eine eingeschobene gelbe Papierrolle markiert und einen anti parallelen Faltblatt Abschnitt.
Die einzelnen Reste der Minoer Säuren werden durch Plastik Teile symbolisiert. Saure Aminosäuren werden dabei rot. also blau dargestellt. unpolare Aminosäuren werden weiß gekennzeichnet.
Die Die soll Feed Brücke wird durch ein gelbes Draht Stück markiert.
Fast immer lagern sich sekundäre und tertiäre strukturierte Peptid Ketten zu gesetzmäßig gebauten Quartär Strukturen zusammen. Ein gut untersucht das Beispiel stellt das Hämoglobin dar. Das aus vier Untereinheiten aufgebaut ist. Andere Beispiele lassen sich einer Tabelle des bei Materials entnehmen.
Proteine mit einer gesetzmäßig festgelegten Tertiär und Quartär Struktur haben natürlich auch eine definierte Form und Größe.
Wichtig ist eine Molekül Form die mehr oder weniger kugelförmig ausgeprägt ist. Man nennt die Proteine dieser Gruppe Globule leer.
Andererseits kennt man so genannte Fibrillen Proteine.
Albumin ist ein Globus leeres Protein das Rotationsprinzip Zuid hat eine Größe von etwa ein Hundert fünfzig mal vierzig Angst strömen. Zusammen mit Globulin hier ein Beta Globulin mit etwa ein Hundert achtzig mal vierzig ausströmen Größe und einen Gamma Globulin mit etwa zwei Hundert fünfunddreißig mal fünfzig Angst Röhm kommt Albumin im Blutserum vor.
Interessantes bohrte jene ist das β eins Lipoprotein. Es hat fast kugelförmige Gestalt mit etwa ein Hundert vierzig ausströmen Durchmesser. Seine Molmasse ist etwa zehn hoch sechs. eins Lipoproteine fungiert im Plasma als Lipid Transporteur dazu bildet der Proteinanteil nur die Wand der Kugel auf ihrer Innenseite sind fett Säure Reste kovalent an das Wand Protein angeheftet die Innenseite der Hohlkugel ist damit ab Pola. Sie vermag Lipide Insbesondere Scholaster Rhin ins Innere aufzunehmen und so zu transportieren.
sehr ausgeprägt Fibrillen riss Protein ist das Fibrinogen mit einer Form wie eine Zigarre. Molekül ist etwa sieben Hundert Angströhre lang mit einem Durchmesser von etwa vierzig Angströhre Aus Fibrinogen wird bei der Blutgerinnung Ein noch stärker fadenförmig gebautes Molekül das Fibrin gebildet das zum .
Loading...
Feedback
hidden