Biochemie - Hochmolekulare Verbindungen I

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Formal Metadata

Title
Biochemie - Hochmolekulare Verbindungen I
Alternative Title
Chemistry and Biochemistry for Physicians - Molecular Models - 30. High Molecular Compounds I
Title of Series
Part Number
30
Number of Parts
37
Author
Beyermann, Klaus
License
CC Attribution - NonCommercial - NoDerivatives 3.0 Germany:
You are free to use, copy, distribute and transmit the work or content in unchanged form for any legal and non-commercial purpose as long as the work is attributed to the author in the manner specified by the author or licensor.
Identifiers
IWF Signature
W 1530
Publisher
IWF (Göttingen)
Release Date
1976
Language
German
Producer
Universität Mainz

Technical Metadata

IWF Technical Data
Video ; F, 23 min

Content Metadata

Subject Area
Abstract
Bio-Makromoleküle, Peptidbindung, Ramachandran-Diagramm, Alpha-Helix.
Biomacromolecules, peptide bond, Ramachandran diagram, alpha helix.
Keywords
Molekülstruktur
Molekülmodelle
Amine
Alpha-Helix
alpha helix
amines
molecular models
molecular structure
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Molecular geometry
Chemical experiment
Molecular geometry
Chemical experiment
Die Funktion des hier vorgestellten Blocks E wird am klarsten wenn wir das Lernen Wegs Diagramm betrachten.
In den Blogs A B und C wurden Stereochemie Grundlagen vorgestellt in Serie D wurden dann viele biochemisch wichtige niedermolekulare Stoffe in Form der Modelle demonstriert.
Nun soll in der Serie E die Struktur einer Reihe interessanter Bio Makromoleküle besprochen werden.
In Spot B vierundvierzig wurden bereits einige Grund Tatsachen Zur Peptidbindung besprochen Wir wollen hier noch einige weitere Feinheiten nachtragen die für das Verständnis der Proteinstruktur Wissenswertes sind. Wir sehen hier die bereits schon einmal abgeleitete Formel der Peptidbindung. Das dazugehörige Framework Modell zeigt das Vorliegen einer Doppelbindung zwischen C und O und eine sekundäre Aminogruppe.
Eine modellhafte Darstellung versucht auch noch die Orbitale der Freier beweglichen Elektronenpaare am Stickstoff. Und an der C O Doppelbindung sichtbar zu machen. Da nun der Sauerstoff sehr Elektro negativ ist. er die Elektronen der Doppelbindung zu sich. Darauf folgen die Elektronen des freien Elektronenpaar des am Stickstoff diesem Zug sodass eine Art Doppelbindung zwischen Stickstoff und Kohlenstoff entsteht. In Formeln kann man die beiden extremen Zustände so darstellen wie in unserem Bild. In Wirklichkeit liegt jedoch wie das auch der Meteor Marie Feier andeutet keine der beiden Formen vor. Es ist vielmehr nur der Zwischenzustand realisiert den unser Modell jetzt zeigt. Alle frei beweglichen Elektronen sind zu einer gemeinsamen Elektronenwolke zusammen geflossen. Wir zeigen sie auch noch einmal durchsichtig um die Lage der Siegmar Bindungen zu demonstrieren. Man hat etwa vierzig Prozent Doppelbindungen Anteil an der Kohlenstoff Stickstoff Bindung gemessen. Der Doppelbindungen Charakter der C O Bindung beträgt etwa sechzig Prozent. Elektronendichte Berechnungen bestätigen das Bild von der Rolle des Sauerstoffs unter Elektronen Verschiebung. Der Sauerstoff hat eine relativ hohe Elektronendichte. Am Kohlenstoff und am Stickstoffatom beobachtet man das korrespondierende Elektronen Defizit. Die Elektronen de Lokalisation hat einige Konsequenzen. Zuerst einmal wird durch den Doppelbindung Skagerrak da an der C N Bindung die Freier drehbar Keith eingeschränkt und des lässt sich die Bildung cis trans Isomere vorhersehen. Das ist auch tatsächlich der Fall wird zeigen hier die verkürzten Formeln und Modelle der Isomeren. In cis Stellung stehen zum Beispiel die beiden Kohlenstoffatome sehr nahe zueinander.
Die Transform hat mit dem größeren Abstand gleicher Partner. geringeren Energiegehalt. Sie ist daher stabiler und in der Protein Schimmi einzig vorkommend aufbauend auf diese Verhältnisse haben wir ein Draht Gabel Modell der Peptidbindung entwickelt.
Die Einschränkung der freien drehbar Keith symbolisiert. Es ist in der trans Konfiguration erstellt. Unser Modell der monströsen die Ebene der Peptidbindung Gut. Wir haben die Fahnder war als Radien der Atome eingesetzt. Die Zweite Konsequenz bezieht sich auf das Wasserstoffatom am Stickstoffatom da das Stickstoffatom schwach positiv geladen ist zieht es die bindenden Elektronen zwischen Stickstoff und Wasserstoff an. Das Wasserstoffatom kann daher als Proton abzuziehen.
Allerdings ist die Peptid Gruppe nur eine ganz schwache Säure. Als Protonen Akzeptor kann der negativ geladene Sauerstoff der Carbonylgruppe wirken. Auch hier sind die Basen Eigenschaften nur schwach ausgeprägt.
Der Inder Ramachandran hat eine Darstellungsweise entwickelt mit deren Hilfe die Konfirmation von Proteinstrukturen übersichtlich beschrieben werden kann.
Wir zeigen hier ein Modell von zwei Peptid Ebenen.
Sie stoßen an der Stelle des Alpha Kohlenstoffatomen zusammen. Es herrscht freier drehbar Keith um die Achsen zwischen C und N. Und zwischen C und C. Als Folge resultiert eine Fülle von Korn vor mehreren von denen allerdings nur einige stabil sind. So sind zum Beispiel Formen nicht möglich bei denen gleiche Atome auf der gleichen Seite angenähert zueinander stehen also die beiden C O Gruppen in cis Stellung zueinander oder beide in Haag Gruppen in cis Stellung. Die gleichsinnig geladenen Gruppen stoßen sich ab. Darüber macht Der Raumbedarf der Atome eine vollkommen Ebene Anordnung nicht möglich. Zwischen diesen beiden Extremen zustehenden sind nun aber einige Konformationen von allen denkbaren besonders wichtig. Zu ihrer Beschreibung geht man von der planaren Anordnung aus in der die C O Gruppen in trans Stellung zueinander stehen. Wir zeigen diese Ausgangsstellung hier.
Man stellt sich jetzt gleichsam auf den Standpunkt des Alpha Kohlenstoff Atomen und Blick in die Richtung der Kohlenstoff Kohlenstoff Bindung. Man misst den Winkel um den man die Ebene drehen muss. Meinen gleichsam am Sauerstoffatom anfasst der Winkel wird PCI genannt. Nun macht man eine Kehrtwendung und guckte in Richtung der Kohlenstoff Stickstoff Bindung.
Man dreht jetzt die zweite Peptid Ebene. Darum gleichsam am Sauerstoff Atom anfassen.
Der Drehwinkel wird mit Vieh in der Literatur bezeichnet. Wiederholen wir kurz ausgehend von der Trans Stellung der C O Gruppen wird immer am Sauerstoffatom des Modells Anfangs sind gedreht bis die Peptid Ebene unter dem geforderten Winkel steht. Wie gleich ein Hundert achtzig Grad und PCI gleich null ergibt maximale Überlappung der Carbonylgruppe Stoff Atome.
Konfiguration Diva oben bereits als unmöglich ausgeschlossen haben. Diese Kombination von Vieh PCI Werten ist also nicht realisierbar. Genau wie die umgekehrter mit Vieh gleich null und PCI gleich ein Hundert achtzig Grad. Nach Ramachandran direkt man nun in einem Diagramm auf der Ordinate die PSI Werte. Auf der Abszisse Die viel Wert der auf. Wir sehen hier einige Konformationen durch rote Punkte im Ramachandran Diagramm markiert. Viele stabile Konformationen kommen in einen Bereich von Vieh gleich ein Hundert zwanzig Grad vor denen wir schraffiertes. Von den vielen Strukturen wollen wir die drei häufigsten hier herausgreifen.
Mit vier gleich ein Hundert dreißig Grad und PCI gleich ein Hundert zwanzig Grad entsteht. I vielfacher Wiederholung dieser Gon Formation. sogenannter Alpha Helix. Die Basiseinheit aus zwei Peptid Ebenen zeigen wie er hier. Eine andere wichtige Struktur entsteht mit Vieh gleich vierzig Grad und PCI gleich drei Hundert fünfzehn Grad durch häufige Verknüpfung in dieser Konformation entsteht das sogenannte Faltblatt.
Schließlich wollen wir noch die Grundeinheit für die so genannte Polly Prolin Kette vorstellen.
Die am häufigsten vorkommende Proteinen Sekundärstruktur ist Die Alpha Helix.
Die anfangs wird jetzt oder zur Hilfe Name unseres Modells der Grundeinheit der Altar Helix aufgebaut. Ihre Konformation hat den wir bereits beim Ramachandran Diagramm besprochen. Durch häufige Wiederholung wird schließlich die Helix erhalten. Das Rückgrat der Alpha Helix zeigt eine schraubenförmig ansteigende Spirale. Die Gang Höhe beträgt etwa fünf Komma vier Antz strömen. In der Helix sind drei Komma sechs Aminosäure Einheiten pro Steigung enthalten. Der Durchmesser der Helix beträgt ungefähr drei Komma sieben Angst räumen.
Zwischen den negativ geladenen Carbonylgruppen und den Wasserstoffatomen der N Haar Gruppen der Peptidbindung bilden sich Wasserstoffbrückenbindungen aus Die Via durch weiße Plastik Röhrchen markieren.
Sieht das jede Peptid Gruppe zur Wasserstoffbrückenbindung befähigt ist.
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