Interpretation der Elektronendichte - beta-Faltblatt

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Formal Metadata

Title
Interpretation der Elektronendichte - beta-Faltblatt
Alternative Title
Interpretation of Electron Density - Beta-Sheet
Author
Irmer, Erhard
Pape, Thomas
Contributors
Walter Stickan (Redaktion)
Thomas Spielböck (Kamera)
Thomas Gerstenberg (Ton)
Abbas Yousefpour (Schnitt)
License
CC Attribution - NonCommercial - NoDerivatives 3.0 Germany:
You are free to use, copy, distribute and transmit the work or content in unchanged form for any legal and non-commercial purpose as long as the work is attributed to the author in the manner specified by the author or licensor.
Identifiers
IWF Signature
C 12424
Publisher
IWF (Göttingen)
Release Date
2004
Language
German
Producer
Erhard Irmer
Thomas Pape
Production Year
2003

Technical Metadata

IWF Technical Data
Video-Clip ; F, 1 min 41 sec

Content Metadata

Subject Area
Abstract
Der Videoclip zeigt die mit Hilfe der Spezialsoftware (XTAL View) visualisierte Elektronendichtemessung eines einfachen Proteins, des Lysozyms aus Hühnereiweiß.
The video clip shows the electron density measuring of a simple protein - the lysozyme from egg white - visualized by means of a special software (XTAL View).
Keywords
Wasserstoffbrücken
Elektronendichte
Röntgenstrukturanalyse
Röntgenbeugung
Einkristall
Lysozym
Proteinstruktur
protein structure
lysozyme
single crystal
X-ray diffraction
X-ray structure analysis
electrone density
hydrogen bond
Beta sheet Protein
Lysozyme Protein
Field flow fractionation
Hauptkette Stickstoffatom Beta sheet Pape, Thomas Irmer, Erhard
Irmer, Erhard
Wir betrachten die Elektronendichte eines einfachen Proteins, des Lysozyms aus
Hühnereiweiß mit dem Programm XFit aus dem Programmsystem XTALView. Die Messwerte wurden aus einem Röntgenbeugungsexperiment an einem Einkristall gewonnen. Wir visualisieren hier Elektronendichte mit einer Auflösung von 2 Angström. Wir
sehen einen Ausschnitt aus der Elektronendichtekarte. Durch das Gitternetz wird
eine definierte Elektronendichte eingeschlossen. Was
zunächst wie ein völlig formloses Durcheinander erscheint, gewinnt bei näherem Hinschauen an Struktur. Wir erkennen die kettenförmige Struktur der Protein-Hauptkette. Um dies deutlicher zu machen, blenden wir jetzt das Drahtmodell der Hauptkettenatome in die Elektronendichte ein. Wir sehen, dass hier mehrere Stränge der Hauptkette parallel laufen. Es handelt sich um einen beta-Faltblattbereich. Folgen wir der Hauptkette, so verlaufen die benachbarten parallelen Stränge der Hauptkette jeweils in entgegengesetzte Richtungen; es liegt also ein antiparalleles beta-Faltblatt vor. Parallele Stränge im beta-Faltblatt werden durch Wasserstoffbrücken-Bindungen zwischen den NH- und CO-Gruppen benachbarter Stränge zusammengehalten. Der Abstand zwischen dem Stickstoffatom der NH-Gruppe und dem Carbonyl-Sauerstoffatom beträgt rund 3 Angström.
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