Mechanismus einer Enzymkatalyse nach Michaelis-Menten - Reaktion wechselt von 0. auf 1. Ordnung

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Title
Mechanismus einer Enzymkatalyse nach Michaelis-Menten - Reaktion wechselt von 0. auf 1. Ordnung
Title of Series
Author
Lauth, Jakob Günter (SciFox)
Contributors
Lauth, Anika (Medientechnik)
License
CC Attribution - NonCommercial 3.0 Germany:
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DOI
Publisher
SciFox
Release Date
2013
Language
German
Production Year
2013
Production Place
Jülich

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Subject Area
Keywords
Physikalische Chemie
Kinetik
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Physical chemistry Reaction mechanism Biocatalysis
Elementarreaktion Reaction rate constant Lecture/Conference Reaction mechanism
Elementarreaktion Setzen <Verfahrenstechnik> Enzyme Reaction rate constant Lecture/Conference Röt Zwischenprodukt Konzentration Indole-3-acetic acid Multiple chemical sensitivity
Reaction rate constant Lecture/Conference Konzentration
Sorption isotherm Enzyme Reaction rate constant Lecture/Conference Biocatalysis Enzymsubstrat
Ein berühmter Mechanismus ist der MICHAELIS-MENTEN-Mechanismus der Enzym-Katalyse. Hiermit können wir eine Reaktion vorgelagerten Gleichgewicht
kinetisch beschreiben. Experimentell hat sich gezeigt, das bei hoher Substrat-Konzentration die Reaktion nach Nullter Ordnung verläuft. und bei niedriger Substrat-Konzentration die Reaktion nach Erster Ordnung verläuft. Ein Mechanismus muss dieses Verhalten selbstverständlich entsprechend abbilden. Der
MICHAELIS-MENTEN-Mechanismus besteht aus drei Elementarschritten: (1) die Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes mit der Geschwindigkeitskonstante k(grün). (2) der Zerfall des Enzym-Substrat-Komplexes mit der Geschwindigkeitskonstante k(rot) und (3) der Zerfall des Enzym-Substrat-Komplexes zum Produkt mit der Geschwindigkeitskonstanten k(blau) Die "grüne" Reaktion
ist eine Quelle für den Enzym-Substrat-Komplex (ES); die "rote" und "blaue" Reaktion sind Senken für den Enzym-Substrat-Komplex (ES). Wenn wir die entsprechenden Geschwindigkeitsgesetze der Elementarreaktionen einsetzen, erhalten wir diesen Ausdruck, der die Gesamtänderung der Konzentration von [ES] beschreibt. Da der Enzym-Substrat-Komplex ES ein instabiles Zwischenprodukt darstellt, können wir nach dem Quasistationaritätsprinzip diesen Ausdruck gleich Null
setzen. Wenn wir jetzt noch die Konzentration des freien Enzyms [E] durch durch die Anfangskonzentration des Enzyms [E]° und die Konzentration des gebundenen Enzyms [ES] ersetzen, können wir nach [ES] auflösen und erhalten diesen Zusammenhang. Darin können wir die Kombination der Geschwindigkeitskonstanten durch die MICHAELIS-MENTEN-Konstante ersetzen und erhalten schließlich für
die Konzentration des Enzym-Substrat-Komplexes den Ausdruck [E]° mal [S] durch [S] plus K(MM). Die Geschwindigkeit der Produktbildung ist k(blau) * [ES]. Damit haben wir die MICHAELIS-MENTEN-Gleichung abgeleitet. Für hohe Substratkonzentrationen ([S]>>K(MM)) steht im Nenner nur noch [S]. [S] kürzt sich
heraus und wir haben eine Reaktion Nullter Ordnung - die maximale Reaktionsgeschwindigkeit r(max) stellt sich ein. Für niedrige Substratkonzentrationen (S<<K(MM)) kann man [S] im Nenner vernachlässigen und wir erhalten eine Reaktion Erster Ordnung. Die Auftragung
der Reaktionsgeschwindigkeit r gegen die Substratkonzentration [S] hat einen ähnlichen Verlauf wie eine LANGMUIRsche Adsorptionsisotherme. In ähnlicher Weise können wir auch diese Kurve auswerten. Wenn wir doppelt-invers (im sog. LINEWEAVER-BURK-Plot) 1/r gegen 1/[S] auftragen, erhalten wir eine Gerade deren Achsenabschnitt 1/r(max) entspricht und deren Schnittpunkt mit der x-Achse - 1/K(MM) entspricht. (Zusammenfassung Enzymkatalyse) Enzymkinetiken können
häufig nach MICHAELIS-MENTEN beschrieben werden. Wir haben ein Gleichgewicht zwischen Enzym, Substrat und Enzym-Substrat-Komplex. Der Enzym-Substrat-Komplex kann zum Produkt zerfallen. Es ergibt sich eine Kinetik, die Erster Ordnung ist bei geringen Substrat-Konzentrationen und Nullter Ordnung bei hohen Substratkonzentrationen.
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